Como você sabe, as proteínas são a base da origem da vida em nosso planeta. Mas foi a gota coacervada, composta por moléculas peptídicas, que se tornou a base para a origem dos seres vivos. Isto não tem dúvida, porque a análise composição interna qualquer representante da biomassa mostra que essas substâncias são encontradas em tudo: plantas, animais, microrganismos, fungos, vírus. Além disso, eles são muito diversos e de natureza macromolecular.

Essas estruturas possuem quatro nomes, todos sinônimos:

• proteínas;
• proteínas;
• polipeptídeos;
• peptídeos.

Moléculas de proteína

Seu número é verdadeiramente inumerável. Neste caso, todas as moléculas de proteína podem ser divididas em dois grandes grupos:

• simples - consistem apenas em sequências de aminoácidos conectadas por ligações peptídicas;
• complexo - a estrutura e a estrutura da proteína são caracterizadas por grupos protolíticos (protéticos) adicionais, também chamados de cofatores.

Ao mesmo tempo, moléculas complexas também possuem sua própria classificação.

Gradação de peptídeos complexos

1. As glicoproteínas são compostos intimamente relacionados de proteínas e carboidratos. Grupos protéticos de mucopolissacarídeos estão entrelaçados na estrutura da molécula.
2. As lipoproteínas são um composto complexo de proteínas e lipídios.
3. Metaloproteínas - íons metálicos (ferro, manganês, cobre e outros) atuam como um grupo protético.
4. As nucleoproteínas são a conexão entre proteínas e ácidos nucléicos (DNA, RNA).
5. Fosfoproteínas - conformação de uma proteína e de um resíduo de ácido ortofosfórico.
6. As cromoproteínas são muito semelhantes às metaloproteínas, porém, o elemento que faz parte do grupo protético é um complexo totalmente colorido (vermelho - hemoglobina, verde - clorofila e assim por diante).

Em cada grupo considerado, a estrutura e as propriedades das proteínas são diferentes. As funções que desempenham também variam dependendo do tipo de molécula.

Estrutura química das proteínas

Deste ponto de vista, as proteínas são uma longa e maciça cadeia de resíduos de aminoácidos ligados entre si por ligações específicas chamadas ligações peptídicas. Ramos - radicais - estendem-se das estruturas laterais dos ácidos. Esta estrutura molecular foi descoberta por E. Fischer no início do século XXI.

Mais tarde, as proteínas, a estrutura e as funções das proteínas foram estudadas com mais detalhes. Ficou claro que existem apenas 20 aminoácidos formando a estrutura do peptídeo, mas eles podem ser combinados da maneira mais de maneiras diferentes. Daí a variedade de estruturas polipeptídicas. Além disso, no processo de vida e no desempenho de suas funções, as proteínas são capazes de passar por uma série de transformações químicas. Como resultado, eles mudam a estrutura e surge um tipo de conexão completamente novo.

Para quebrar a ligação peptídica, ou seja, para romper a proteína e a estrutura das cadeias, é necessário selecionar condições muito rigorosas (altas temperaturas, ácidos ou álcalis, um catalisador). Isto se deve à alta resistência da molécula, nomeadamente no grupo peptídico.

A detecção da estrutura da proteína em laboratório é realizada por meio da reação do biureto - exposição ao polipeptídeo (II) recém-precipitado. O complexo do grupo peptídico e do íon cobre dá uma cor roxa brilhante.

Existem quatro principais organizações estruturais, cada um dos quais possui suas próprias características estruturais de proteínas.

Níveis de organização: estrutura primária

Como mencionado acima, um peptídeo é uma sequência de resíduos de aminoácidos com ou sem inclusões, coenzimas. Então, o primário é a estrutura de uma molécula que é natural, natural, verdadeiramente aminoácidos conectados por ligações peptídicas e nada mais. Ou seja, um polipeptídeo com estrutura linear. Além disso, as características estruturais das proteínas deste tipo são que tal combinação de ácidos é decisiva para o desempenho das funções da molécula proteica. Graças à presença dessas características, é possível não só identificar um peptídeo, mas também prever as propriedades e o papel de um peptídeo completamente novo, ainda não descoberto. Exemplos de peptídeos com estrutura primária natural são insulina, pepsina, quimotripsina e outros.

Conformação secundária

A estrutura e as propriedades das proteínas nesta categoria variam um pouco. Tal estrutura pode ser formada inicialmente pela natureza ou quando a primária é exposta a severa hidrólise, temperatura ou outras condições.

Esta conformação possui três variedades:

1. Voltas suaves, regulares e estereoregulares, construídas a partir de resíduos de aminoácidos, que giram em torno do eixo principal da conexão. Eles são mantidos juntos apenas por aqueles que surgem entre o oxigênio de um grupo peptídico e o hidrogênio de outro. Além disso, a estrutura é considerada correta devido ao fato das voltas se repetirem uniformemente a cada 4 elos. Essa estrutura pode ser canhota ou destra. Mas na maioria das proteínas conhecidas predomina o isômero dextrógiro. Tais conformações são geralmente chamadas de estruturas alfa.
2. A composição e estrutura dos seguintes tipos de proteínas diferem de tópicos anteriores que as ligações de hidrogênio são formadas não entre resíduos adjacentes a um lado da molécula, mas entre resíduos significativamente distantes e a uma distância considerável longa distância. Por esse motivo, toda a estrutura assume a forma de várias cadeias polipeptídicas onduladas, semelhantes a cobras. Existe uma característica que uma proteína deve apresentar. A estrutura dos aminoácidos nas ramificações deve ser a mais curta possível, como glicina ou alanina, por exemplo. Este tipo de conformação secundária é chamada de folhas beta devido à sua capacidade de se unirem para formar uma estrutura comum.
3. A biologia refere-se ao terceiro tipo de estrutura proteica como fragmentos complexos, heterogeneamente dispersos e desordenados que não possuem estereregularidade e são capazes de alterar a estrutura sob a influência de condições externas.

Nenhum exemplo de proteínas que possuem naturalmente estrutura secundária foi identificado.

Ensino superior

Esta é uma conformação bastante complexa chamada “glóbulo”. O que é essa proteína? Sua estrutura é baseada na estrutura secundária, porém, novos tipos de interações entre os átomos dos grupos são adicionados, e toda a molécula parece se dobrar, focando assim no fato de que os grupos hidrofílicos são direcionados para o glóbulo, e os hidrofóbicos aqueles para fora.

Isso explica a carga da molécula de proteína em soluções coloidais de água. Que tipos de interações estão presentes aqui?

1. Ligações de hidrogênio - permanecem inalteradas entre as mesmas partes da estrutura secundária.
2. interações - ocorrem quando o polipeptídeo é dissolvido em água.
3. As atrações iônicas são formadas entre grupos de resíduos de aminoácidos com cargas diferentes (radicais).
4. Interações covalentes - podem se formar entre sítios ácidos específicos - moléculas de cisteína, ou melhor, suas caudas.

Assim, a composição e estrutura das proteínas com estrutura terciária podem ser descritas como cadeias polipeptídicas dobradas em glóbulos, retendo e estabilizando sua conformação devido a tipos diferentes interações químicas. Exemplos de tais peptídeos: fosfoglicerato kenase, tRNA, alfa-queratina, fibroína de seda e outros.

Estrutura quaternária

Este é um dos glóbulos mais complexos que as proteínas formam. A estrutura e funções das proteínas deste tipo são muito multifacetadas e específicas.

O que é essa conformação? Estas são várias (em alguns casos dezenas) cadeias polipeptídicas grandes e pequenas que são formadas independentemente umas das outras. Mas então, devido às mesmas interações que consideramos para a estrutura terciária, todos esses peptídeos se torcem e se entrelaçam. Dessa forma, são obtidos glóbulos conformacionais complexos, que podem conter átomos metálicos, grupos lipídicos e carboidratos. Exemplos de tais proteínas: DNA polimerase, o invólucro proteico do vírus do tabaco, hemoglobina e outros.

Todas as estruturas peptídicas que examinamos possuem métodos próprios de identificação em laboratório, baseados em modernas capacidades de uso de cromatografia, centrifugação, microscopia eletrônica e óptica e altas tecnologias computacionais.

Funções desempenhadas

A estrutura e as funções das proteínas estão intimamente correlacionadas entre si. Ou seja, cada peptídeo desempenha uma função específica, única e específica. Existem também aqueles que são capazes de realizar várias operações significativas em uma célula viva ao mesmo tempo. Porém, é possível expressar de forma generalizada as principais funções das moléculas de proteínas nos organismos vivos:

1. Fornecendo movimento. Organismos unicelulares, ou organelas, ou alguns tipos de células são capazes de movimento, contração e movimento. Isso é garantido por proteínas que compõem a estrutura de seu aparelho motor: cílios, flagelos e membrana citoplasmática. Se falamos de células incapazes de se mover, então as proteínas podem contribuir para a sua contração (miosina muscular).
2. Função nutricional ou de reserva. É o acúmulo de moléculas de proteína nos ovos, embriões e sementes de plantas para repor ainda mais a falta nutrientes. Quando decompostos, os peptídeos produzem aminoácidos e biologicamente substâncias ativas, que são necessários para o desenvolvimento normal dos organismos vivos.
3. Função energética. Além dos carboidratos, as proteínas também podem dar força ao corpo. A quebra de 1 g de peptídeo libera 17,6 kJ de energia útil na forma de ácido adenosina trifosfórico (ATP), que é gasto em processos vitais.
4. A sinalização consiste em monitorar cuidadosamente os processos em andamento e transmitir sinais das células para os tecidos, destes para os órgãos, destes para os sistemas e assim por diante. Um exemplo típico é a insulina, que fixa estritamente a quantidade de glicose no sangue.
5. Função receptora. É realizada alterando a conformação do peptídeo de um lado da membrana e envolvendo a outra extremidade na reestruturação. Ao mesmo tempo, o sinal e as informações necessárias são transmitidos. Na maioria das vezes, essas proteínas estão incorporadas nas membranas citoplasmáticas das células e exercem controle estrito sobre todas as substâncias que passam por elas. Eles também fornecem informações sobre mudanças químicas e físicas no meio ambiente.
6. Função de transporte de peptídeos. É realizado por proteínas de canal e proteínas transportadoras. Seu papel é óbvio - transportar moléculas necessárias para locais com baixa concentração a partir de partes com alta concentração. Um exemplo típico é o transporte de oxigênio e dióxido de carbono através de órgãos e tecidos pela proteína hemoglobina. Eles também fornecem compostos com baixo peso molecular através da membrana celular para o interior.
7. Função estrutural. Uma das funções mais importantes desempenhadas pela proteína. A estrutura de todas as células e suas organelas é assegurada por peptídeos. Eles, como uma moldura, definem a forma e a estrutura. Além disso, eles o apoiam e modificam se necessário. Portanto, para o crescimento e desenvolvimento, todos os organismos vivos necessitam de proteínas na sua dieta. Tais peptídeos incluem elastina, tubulina, colágeno, actina, queratina e outros.
8. Função catalítica. É realizado por enzimas. Numerosos e variados, aceleram todas as reações químicas e bioquímicas do corpo. Sem a participação deles, uma maçã comum no estômago poderia ser digerida em apenas dois dias, provavelmente apodrecendo no processo. Sob a influência da catalase, peroxidase e outras enzimas, esse processo ocorre em duas horas. Em geral, é graças a esse papel das proteínas que se realizam o anabolismo e o catabolismo, ou seja, plástico e

Papel protetor

Existem vários tipos de ameaças das quais as proteínas são projetadas para proteger o corpo.

Em primeiro lugar, reagentes traumáticos, gases, moléculas, substâncias de diversos espectros de ação. Os peptídeos são capazes de interagir quimicamente com eles, convertendo-os em uma forma inofensiva ou simplesmente neutralizando-os.

Em segundo lugar, a ameaça física das feridas - se a proteína fibrinogênio não for transformada em fibrina no local da lesão a tempo, o sangue não coagulará, o que significa que não ocorrerá bloqueio. Então, ao contrário, você precisará do peptídeo plasmina, que pode dissolver o coágulo e restaurar a patência do vaso.

Em terceiro lugar, uma ameaça à imunidade. A estrutura e o significado das proteínas que formam a defesa imunológica são extremamente importantes. Anticorpos, imunoglobulinas, interferons - todos estes são elementos importantes e significativos do sistema linfático e imunológico humano. Qualquer partícula estranha, molécula prejudicial, parte morta de uma célula ou uma estrutura inteira está sujeita a exame imediato pelo composto peptídico. É por isso que uma pessoa pode de forma independente, sem ajuda medicação, proteja-se diariamente de infecções e vírus simples.

Propriedades físicas

A estrutura de uma proteína celular é muito específica e depende da função desempenhada. Mas propriedades físicas Todos os peptídeos são semelhantes e se resumem às seguintes características.

1. O peso da molécula é de até 1.000.000 Daltons.
2. EM solução aquosa formar sistemas coloidais. Aí a estrutura adquire uma carga que pode variar dependendo da acidez do ambiente.
3. Quando expostos a condições adversas (irradiação, ácido ou álcali, temperatura e assim por diante), eles são capazes de passar para outros níveis de conformações, ou seja, desnaturar. Este processo irreversível em 90% dos casos. No entanto, há também uma mudança reversa - a renaturação.

Estas são as principais propriedades das características físicas dos peptídeos.

Em uma molécula de proteína, os resíduos de aminoácidos são conectados por uma chamada ligação peptídica. A sequência completa de resíduos de aminoácidos nessa cadeia é chamada de estrutura primária da proteína. O número de resíduos em diferentes proteínas pode variar de alguns a vários milhares. Moléculas pequenas com um mol. aqueles que pesam menos de 10 mil daltons são chamados de peptídeos, e os grandes são chamados de proteínas. As proteínas geralmente contêm aminoácidos ácidos e alcalinos, de modo que a molécula de proteína tem cargas positivas e negativas. O valor de pH no qual o número de cargas negativas é igual ao número de cargas positivas é chamado de ponto isoelétrico da proteína.

Normalmente, a cadeia proteica se dobra em estruturas mais complexas. O oxigênio do grupo C = O pode formar uma ligação de hidrogênio com o hidrogênio grupos NH, localizado em outro aminoácido. Devido a essas ligações de hidrogênio, a estrutura secundária da proteína é formada. Um dos tipos de estrutura secundária é a b-hélice. Nele, cada oxigênio do grupo C=O está ligado ao hidrogênio do 4º grupo NH ao longo da hélice. Existem 3,6 resíduos de aminoácidos por volta da hélice;

Muitas proteínas contêm os chamados. estrutura b, ou camada b, na qual as cadeias polipeptídicas são quase completamente desdobradas, suas seções individuais com seus grupos -CO- e -NH- formam ligações de hidrogênio com outras seções da mesma cadeia ou uma cadeia polipeptídica adjacente.

b-A proteína queratina, que compõe o cabelo e a lã, possui estrutura em espiral. Quando aquecidos, o cabelo e a lã molhados são facilmente esticados e depois retornam espontaneamente ao seu estado original: quando esticados, as ligações de hidrogênio da hélice b são quebradas e gradualmente restauradas.

c-A estrutura é característica da fibroína, principal proteína da seda secretada pelas lagartas do bicho-da-seda. Ao contrário da lã, a seda é quase inextensível - a estrutura β é formada por cadeias polipeptídicas alongadas e é quase impossível esticá-la ainda mais sem quebrar as ligações covalentes.

O enovelamento de proteínas geralmente não se limita à estrutura secundária. Os resíduos de aminoácidos hidrofóbicos “procuram” esconder-se do ambiente aquoso dentro da molécula de proteína. A interação eletrostática é possível entre os grupos laterais de aminoácidos ácidos e alcalinos, que são carregados negativamente e positivamente, respectivamente. Muitos resíduos de aminoácidos podem formar ligações de hidrogênio entre si. Finalmente, os resíduos de aminoácidos de cisteína contendo grupos SH são capazes de formar ligações covalentes -S-S- entre si.

Graças a todas essas interações - hidrofóbicas, iônicas, de hidrogênio e dissulfeto - a cadeia proteica forma uma configuração espacial complexa chamada estrutura terciária.

Na composição do glóbulo de muitas proteínas, podem ser distinguidas regiões compactas individuais com um tamanho de cerca de 10 a 20 mil daltons. Eles são chamados de domínios. As regiões da cadeia polipeptídica entre os domínios são muito flexíveis, de modo que toda a estrutura pode ser representada como esferas relativamente rígidas de domínios conectados por regiões intermediárias flexíveis da estrutura primária.

Muitas proteínas (chamadas oligoméricas) consistem não em uma, mas em várias cadeias polipeptídicas. A sua combinação forma a estrutura quaternária da proteína, com as cadeias individuais chamadas subunidades. A estrutura quaternária é mantida pelos mesmos títulos que a terciária. A configuração espacial de uma proteína (ou seja, sua estrutura terciária e quaternária) é chamada de conformação.

Arroz. 4.

O principal método para estabelecer a estrutura espacial de proteínas e outros polímeros biológicos é a análise de difração de raios X. EM ultimamente Grande progresso foi feito na modelagem computacional de conformações de proteínas.

As ligações de hidrogênio, eletrostáticas e hidrofóbicas que criam as estruturas secundárias, terciárias e quaternárias de uma proteína são menos fortes do que a ligação peptídica que forma a estrutura primária. Quando aquecidas, são facilmente destruídas e, embora a proteína mantenha intacta a sua estrutura primária, não consegue desempenhar as suas funções biológicas e torna-se inativa. O processo de destruição da conformação natural de uma proteína, acompanhado de perda de atividade, é denominado desnaturação. A desnaturação é causada não apenas pelo aquecimento, mas também produtos químicos, rompendo as ligações de estruturas secundárias e terciárias - por exemplo, a uréia, que em altas concentrações destrói as ligações de hidrogênio no glóbulo de proteína.

As ligações dissulfeto -S-S formam “clipes” fortes que interligam diferentes seções de uma cadeia polipeptídica ou de cadeias diferentes. Essas ligações existem, por exemplo, nas queratinas, e diferentes queratinas contêm diferentes quantidades dessas ligações cruzadas: cabelo e lã - um pouco, chifres, cascos de mamíferos e cascos de tartaruga - muito mais.

A estrutura secundária, terciária e quaternária de uma proteína é determinada pela sua estrutura primária. Dependendo da sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica, serão formadas seções b-helicoidais ou b-estruturais, que então “se encaixarão” espontaneamente em uma determinada estrutura terciária e, para algumas proteínas, cadeias individuais também se combinarão para formar um estrutura quaternária.

Se você alterar a estrutura primária de uma proteína, toda a sua conformação poderá mudar significativamente. Há um pesado doença hereditária- anemia falciforme, na qual a hemoglobina se torna ligeiramente solúvel em água e os glóbulos vermelhos adquirem a forma de foice. A causa da doença é a substituição de apenas um aminoácido dos 574 que compõem a hemoglobina humana (o ácido glutâmico, localizado na 6ª posição do terminal N de uma das cadeias de hemoglobina em pessoas normais, é substituído pela valina em pacientes).

O processo de associação espontânea de subunidades proteicas em complexos complexos com estrutura quaternária é denominado automontagem. A maioria dos complexos proteicos com estrutura quaternária são formados precisamente por automontagem.

Na década de 1980, descobriu-se que nem todas as proteínas e complexos proteicos são formados por automontagem. Descobriu-se que para a formação de estruturas como nucleossomos (complexos de proteínas histonas com DNA), pili bacterianos, bem como alguns complexos enzimáticos complexos, são utilizadas proteínas auxiliares especiais chamadas acompanhantes. Os acompanhantes não fazem parte da estrutura resultante, apenas auxiliam na sua formação.

As acompanhantes não servem apenas para organizar complexos complexos, mas em alguns casos ajudam a dobrar corretamente uma cadeia polipeptídica. Assim, quando exposto a altas temperaturas, o número das chamadas células aumenta acentuadamente. proteínas de choque térmico. Ligam-se a proteínas celulares parcialmente desnaturadas e restauram a sua conformação natural.

Durante muito tempo acreditou-se que uma proteína pode ter apenas uma conformação estável sob determinadas condições, mas recentemente este postulado teve que ser revisto. O motivo desse repensar foi a descoberta dos chamados patógenos. infecções neurológicas lentas. Essas infecções ocorrem em diferentes espécies de mamíferos. Estas incluem a doença das ovelhas “scrapie”, a doença humana “kuru” (“morte risonha”) e a recentemente sensacional “doença das vacas loucas”. Eles têm muito em comum.

Eles são caracterizados por graves danos ao sistema nervoso central. Assim, as pessoas com kuru, nos estágios iniciais da doença, apresentam instabilidade emocional (a maioria ri com frequência e sem motivo, mas algumas ficam em estado de depressão ou agressividade desmotivada) e leves distúrbios na coordenação dos movimentos. Nas fases posteriores, os pacientes já não conseguem não só mover-se, mas até sentar-se sem apoio ou comer.

A infecção geralmente ocorre através dos alimentos (ocasionalmente através do sangue). A doença se desenvolveu em animais após alimentá-los com farinha de ossos, feita com ossos de indivíduos doentes. Kuru é uma doença dos canibais papuas, transmitida pela ingestão de cérebros de parentes falecidos (comer uns aos outros, neste caso, é mais um ramo de adoração do que cozinhar; tem um importante significado ritual).

Todas estas doenças têm um período de incubação muito longo e desenvolvem-se lentamente. No cérebro dos pacientes, é observada a deposição de um conglomerado de proteínas insolúveis. Filamentos de proteínas insolúveis são encontrados em vesículas localizadas dentro dos neurônios, bem como na substância extracelular. Há destruição de neurônios em algumas partes do cérebro, especialmente no cerebelo.

Por muito tempo, a natureza dos agentes causadores dessas doenças permaneceu misteriosa, e somente no início dos anos 80 foi estabelecido que esses patógenos são proteínas especiais com peso molecular de cerca de 30 mil daltons. Tais objetos até então desconhecidos pela ciência são chamados de príons.

Verificou-se que a proteína príon está codificada no DNA do organismo hospedeiro. A proteína de um corpo saudável contém a mesma sequência de aminoácidos que a proteína de uma partícula infecciosa de príon, mas não causa nenhum sintoma patológico. A função da proteína príon ainda é desconhecida. Os ratos nos quais os engenheiros genéticos desligaram artificialmente o gene desta proteína desenvolveram-se normalmente, embora apresentassem algumas anomalias no funcionamento do sistema nervoso central (piora aprendizagem, distúrbios do sono). Num corpo saudável, esta proteína é encontrada na superfície das células de muitos órgãos, principalmente no cérebro.

Descobriu-se que a proteína príon na partícula infecciosa tem uma conformação diferente da das células normais. Contém regiões beta-estruturais, é altamente resistente à digestão por enzimas digestivas e tem a capacidade de formar agregados insolúveis (aparentemente, a deposição de tais agregados no cérebro é a causa do desenvolvimento de neuropatologia).

O mais interessante é que a conformação “normal” dessa proteína se transforma em “patogênica” se a célula entrar em contato com a proteína “patogênica”. Acontece que a proteína “patogênica” “esculpe” sozinha a estrutura espacial da proteína “normal”. Ele direciona sua colocação como uma matriz, fazendo com que tudo apareça mais moléculas em uma conformação “patogênica” e, em última análise, a morte do organismo.

Como exatamente isso acontece ainda é desconhecido. Se você misturar as formas normais e infecciosas da proteína príon em um tubo de ensaio, nenhuma nova molécula infecciosa será formada. Aparentemente, numa célula viva há algum tipo de moléculas auxiliares (provavelmente acompanhantes) que permitem que a proteína príon faça o seu trabalho sujo.

A deposição de conglomerados de proteínas insolúveis também pode causar outras doenças nervosas incuráveis. A doença de Alzheimer não é infecciosa - ocorre na velhice em pessoas com predisposição hereditária. Os pacientes apresentam deterioração da memória, enfraquecimento da inteligência, demência e, em última análise, perda completa das funções mentais. A razão para o desenvolvimento da doença é a deposição no cérebro dos chamados. placas amilóides. Eles consistem em uma proteína insolúvel - β-amilóide. É um fragmento da proteína precursora da amiloide, uma proteína normal encontrada em todos pessoas saudáveis. Nos pacientes, é decomposto para formar um peptídeo amilóide insolúvel.

Mutações em vários genes causam o desenvolvimento da doença de Alzheimer. Naturalmente, é causada por mutações no gene da proteína precursora de amilóide - o precursor alterado, após a clivagem, forma β-amilóide insolúvel, que forma placas e destrói células cerebrais. Mas a doença também ocorre quando há uma mutação nos genes das proteínas que regulam a atividade das proteases que cortam a proteína precursora da amiloide. Não está totalmente claro como a doença se desenvolve neste caso: talvez a proteína precursora normal seja cortada em algum lugar errado, o que leva à precipitação do peptídeo resultante.

A doença de Alzheimer se desenvolve muito cedo em pacientes com síndrome de Down - eles não possuem duas cópias do cromossomo 21, como todas as pessoas, mas três. Pacientes com síndrome de Down apresentam aparência característica e demência. O fato é que o gene da proteína precursora amilóide está localizado no cromossomo 21, um aumento na quantidade do gene leva a um aumento na quantidade de proteína e um excesso da proteína precursora leva ao acúmulo de β-amilóide insolúvel.

As proteínas geralmente se combinam com outras moléculas. Assim, a hemoglobina, que transporta oxigênio para sistema circulatório, consiste em uma parte proteica - globina e uma parte não proteica - heme. O íon Fe2+ faz parte do heme. A globina consiste em quatro cadeias polipeptídicas. Devido à presença de heme com ferro, a hemoglobina catalisa a oxidação de várias substâncias orgânicas com peróxido de hidrogênio - por exemplo, benzidina. Anteriormente, essa reação, chamada de teste da benzidina, era usada na ciência forense para detectar vestígios de sangue.

Algumas proteínas estão quimicamente ligadas aos carboidratos e são chamadas de glicoproteínas. Muitas proteínas secretadas por uma célula animal são glicoproteínas - por exemplo, transferrina e imunoglobulinas, conhecidas nas seções anteriores. Contudo, a gelatina, embora seja um produto da hidrólise da proteína de colágeno secretada, praticamente não contém carboidratos ligados. Dentro da célula, as glicoproteínas são muito menos comuns.

Na prática laboratorial, muitos métodos são utilizados para determinar a concentração de proteínas. O mais simples deles usa um reagente de biureto - uma solução alcalina de sal de cobre divalente. Num ambiente alcalino, algumas das ligações peptídicas na molécula de proteína transformam-se na forma enol, que forma complexos de cor vermelha com cobre divalente. Outra reação proteica comum é a coloração de Bradford. Durante a reação, moléculas de um corante especial se ligam ao glóbulo de proteína, o que causa uma mudança brusca de cor - a solução passa de marrom claro para azul brilhante. Este corante - "Coomassie Bright Blue" - era usado anteriormente para tingir lã (e a lã, como sabemos, consiste na proteína queratina). Finalmente, para determinar a concentração de uma proteína, você pode usar sua capacidade de absorver luz ultravioleta com comprimento de onda de 280 nm (os aminoácidos aromáticos fenilalanina, tirosina e triptofano absorvem isso). Quanto mais a solução absorve essa radiação ultravioleta, mais proteína ela contém.

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Uma molécula de proteína pode consistir em uma ou várias. Moléculas contendo menos de 50 resíduos são frequentemente classificadas como peptídeos.  

As moléculas de proteína são enormes e muito complexas. Seu peso molecular varia de 10.000 a vários milhões.  

As moléculas de proteína diferem umas das outras em grande medida tanto na natureza como no número de resíduos de aminoácidos.  

A molécula de proteína é formada a partir de um grande número de diferentes aminoácidos CC. Isso determina em grande parte propriedades químicas as próprias proteínas e, em primeiro lugar, a sua anfotericidade.  

Uma molécula de proteína é um polímero que consiste em resíduos de aminoácidos ligados covalentemente. Algumas regiões podem estar ligadas por uma ligação dissulfeto covalente (-S-S-), que é formada pela oxidação dos grupos SH de dois resíduos de cisteína.  

As moléculas de proteína podem ser esféricas, globulares, bem como alongadas, filamentosas e fibrilares. Na maioria das vezes, a forma da molécula de proteína é assimétrica e alongada. Na Fig. 4 mostra em relação às formas e tamanhos de algumas moléculas de proteína.  

As moléculas de proteínas em solução possuem uma determinada carga, o que se deve à presença de grupos funcionais de radicais de resíduos de aminoácidos capazes de dissociação eletrolítica.  

Moléculas de proteínas que possuem um arranjo espacial específico (estrutura terciária) são chamadas de glóbulos.  

A molécula de proteína é muito lábil e desnatura facilmente, alterando suas propriedades biológicas e físico-químicas. Sob a ação de enzimas e ácidos, as proteínas são decompostas, formando uma série de produtos intermediários de desagregação (proteases, peptonas, peptídeos) e os produtos finais da hidrólise - aminoácidos.  

Uma molécula de proteína pode consistir em uma ou mais cadeias polipeptídicas contendo de 2 a 3 dúzias a várias centenas de resíduos de aminoácidos cada.  

As moléculas de proteína diferem não apenas no número de diferentes resíduos de aminoácidos, mas também na sequência de resíduos na cadeia polipeptídica e na forma como ela é dobrada. O número de estruturas proteicas possíveis é extremamente grande.  

As moléculas de proteína são as maiores, mais complexas e mais diversas de todas as moléculas que constituem as células dos organismos vivos. A principal tarefa da biofísica das proteínas é estabelecer uma conexão entre a estrutura das proteínas e suas funções biológicas.  

As moléculas de proteína às vezes se combinam em estruturas mais complexas. Por exemplo, moléculas de proteína α-helicoidal são frequentemente torcidas em pares em hélices secundárias. As próprias moléculas globulares de proteínas podem formar estruturas helicoidais.  

As moléculas de proteína, embora seus tamanhos sejam muito grandes em relação a outras moléculas, ainda não são pesadas o suficiente para se estabelecerem em uma solução sob a influência de seu próprio peso e não podem ser sedimentadas em uma centrífuga convencional.  

As moléculas de proteína geralmente contêm de centenas a várias centenas de resíduos de aminoácidos, muitos dos quais são idênticos. Não é difícil imaginar que o número de combinações possíveis de 20 resíduos de aminoácidos, com tais grandes quantidades deles em uma molécula é extremamente grande. No entanto, o número de diferentes proteínas realmente existentes é significativo. menos número combinações teoricamente possíveis, uma vez que nem todas as estruturas primárias correspondem a moléculas reais que possuem as propriedades necessárias a um organismo vivo. Contudo, o número de diferentes proteínas encontradas na natureza é muito grande.  

Para imaginar a importância das proteínas, basta recordar a conhecida frase de Friedrich Engels: “A vida é o modo de existência dos corpos proteicos”. Na verdade, na Terra, essas substâncias, juntamente com os ácidos nucléicos, determinam todas as manifestações da matéria viva. Neste trabalho descobriremos em que consiste a proteína, estudaremos a função que ela desempenha e também determinaremos as características estruturais de vários tipos.

Peptídeos são polímeros altamente organizados

Com efeito, numa célula viva, tanto vegetal como animal, as proteínas predominam quantitativamente sobre outras substâncias orgânicas e também desempenham o maior número de funções diversas. Eles estão envolvidos em muitos processos celulares diferentes e muito importantes, como movimento, defesa, função de sinalização e assim por diante. Por exemplo, no tecido muscular de animais e humanos, os peptídeos representam até 85% da massa de matéria seca, e nos ossos e na derme - de 15 a 50%.

Todas as proteínas celulares e teciduais são compostas por espécies). Seu número nos organismos vivos é sempre de vinte espécies. Diferentes combinações de monômeros peptídicos formam a diversidade de proteínas na natureza. É calculado pelo número astronômico 2x10 18 espécies possíveis. Na bioquímica, os polipeptídeos são chamados de polímeros biológicos de alto peso molecular - macromoléculas.

Aminoácidos - monômeros de proteínas

Todos os 20 tipos destes compostos químicos são unidades estruturais de proteínas e possuem fórmula geral NH2-R-COOH. São substâncias orgânicas anfotéricas capazes de apresentar propriedades básicas e ácidas. Não apenas proteínas simples, mas também proteínas complexas contêm os chamados aminoácidos não essenciais. Mas monômeros essenciais, por exemplo, como valina, lisina, metionina, só podem ser encontrados em algumas proteínas, que são chamadas de proteínas completas.

Portanto, ao caracterizar um polímero, leva-se em consideração não apenas quantos aminoácidos a proteína consiste, mas também quais monômeros estão conectados por ligações peptídicas para formar uma macromolécula. Acrescentemos também que aminoácidos não essenciais, como asparagina, ácido glutâmico, cisteína, podem ser sintetizados independentemente em células humanas e animais. Os essenciais são formados nas células de bactérias, plantas e fungos. Eles entram em organismos heterotróficos apenas com alimentos.

Como um polipeptídeo é formado?

Como você sabe, 20 aminoácidos diferentes podem ser combinados em muitas moléculas de proteínas diferentes. Como ocorre a ligação dos monômeros entre si? Acontece que os grupos carboxila e amina de aminoácidos adjacentes interagem entre si. As chamadas ligações peptídicas são formadas e moléculas de água são liberadas como subproduto da reação de policondensação. As moléculas de proteína resultantes consistem em resíduos de aminoácidos e ligações peptídicas repetidas repetidamente. Portanto, eles também são chamados de polipeptídeos.

Freqüentemente, as proteínas podem conter não uma, mas várias cadeias polipeptídicas e consistir em milhares de resíduos de aminoácidos. Além disso, proteínas simples, assim como proteínas, são capazes de complicar sua configuração espacial. Nesse caso, cria-se não apenas uma estrutura primária, mas também secundária, terciária e até quaternária. Vejamos esse processo com mais detalhes. Continuando a estudar a questão: em que consiste uma proteína, vamos descobrir qual é a configuração dessa macromolécula. Estabelecemos acima que a cadeia polipeptídica contém muitas ligações químicas covalentes. É essa estrutura que se chama primária.

A composição quantitativa e qualitativa dos aminoácidos, bem como a sequência de seus compostos, desempenham um papel importante nisso. A estrutura secundária surge no momento da formação da espiral. É estabilizado por muitas ligações de hidrogênio recém-formadas.

Níveis mais elevados de organização de proteínas

A estrutura terciária surge como resultado do empacotamento de uma espiral em forma de bola - um glóbulo, por exemplo, o tecido da mioglobina possui exatamente essa estrutura espacial; É sustentado tanto por ligações de hidrogênio recém-formadas quanto por pontes dissulfeto (se a molécula de proteína contiver vários resíduos de cisteína). A forma quaternária é o resultado da combinação de vários glóbulos proteicos em uma única estrutura por meio de novos tipos de interações, por exemplo, hidrofóbicas ou eletrostáticas. Junto com os peptídeos, a estrutura quaternária também inclui partes não proteicas. Eles podem ser magnésio, ferro, íons de cobre ou resíduos de ortofosfato ou ácidos nucléicos, bem como lipídios.

Características da biossíntese de proteínas

Anteriormente, descobrimos em que consiste a proteína. É construído a partir de uma sequência de aminoácidos. Sua montagem em uma cadeia polipeptídica ocorre nos ribossomos - organelas não membranares de células vegetais e animais. As moléculas de informação também participam do próprio processo de biossíntese. As primeiras são a matriz para a montagem das proteínas e as últimas transportam vários aminoácidos. No processo de biossíntese celular surge um dilema: a proteína consiste em nucleotídeos ou aminoácidos? A resposta é clara - os polipeptídeos, simples e complexos, consistem em compostos orgânicos anfotéricos - aminoácidos. EM vida útil as células têm períodos de atividade em que a síntese de proteínas ocorre de maneira especialmente ativa. Estes são os chamados estágios J1 e J2 da interfase. Neste momento, a célula está crescendo ativamente e precisa de uma grande quantidade de material de construção, que é a proteína. Além disso, em decorrência da mitose, que termina com a formação de duas células-filhas, cada uma delas necessita de grande quantidade de substâncias orgânicas, portanto, ocorre a síntese ativa de lipídios e carboidratos nos canais do retículo endoplasmático liso, e proteínas a biossíntese ocorre no RE granular.

Funções das proteínas

Sabendo em que consistem as proteínas, podemos explicar tanto a enorme diversidade de seus tipos quanto propriedades únicas inerente a essas substâncias. As proteínas desempenham uma ampla variedade de funções na célula, por exemplo, construção, pois fazem parte das membranas de todas as células e organelas: mitocôndrias, cloroplastos, lisossomos, complexo de Golgi e assim por diante. Peptídeos como hamoglobulinas ou anticorpos são exemplos proteínas simples, desempenhando uma função protetora. Ou seja, a imunidade celular é resultado da ação dessas substâncias. Uma proteína complexa, a hemocianina, junto com a hemoglobina, desempenha função de transporte nos animais, ou seja, transporta oxigênio no sangue. As proteínas sinalizadoras que constituem as membranas celulares fornecem informações à própria célula sobre substâncias que tentam entrar em seu citoplasma. O peptídeo albumina é responsável pelos parâmetros sanguíneos básicos, por exemplo, sua capacidade de coagulação. A ovalbumina da clara de ovo de galinha é armazenada na célula e serve como principal fonte de nutrientes.

As proteínas são a base do citoesqueleto celular

Uma das funções importantes dos peptídeos é o suporte. É muito importante para manter a forma e o volume das células vivas. As chamadas estruturas submembranas - microtúbulos e microfilamentos entrelaçados formam o esqueleto interno da célula. As proteínas que os compõem, por exemplo, a tubulina, podem encolher e esticar facilmente. Isso ajuda a célula a manter sua forma sob diversas deformações mecânicas.

EM células vegetais, junto com as proteínas hialoplasmáticas, os filamentos do citoplasma - plasmodesmos - também desempenham uma função de suporte. Passando pelos poros da parede celular, eles determinam a relação entre as estruturas celulares adjacentes que formam o tecido vegetal.

As enzimas são substâncias de natureza proteica

Uma das propriedades mais importantes das proteínas é o seu efeito na taxa de fluxo. reações químicas. As proteínas básicas são capazes de desnaturação parcial - o processo de desenrolar uma macromolécula em uma estrutura terciária ou quaternária. A própria cadeia polipeptídica não é destruída. A desnaturação parcial está subjacente tanto à sinalização quanto Última propriedade representa a capacidade das enzimas de influenciar a taxa de reações bioquímicas no núcleo e no citoplasma da célula. Os peptídeos que, ao contrário, reduzem a taxa dos processos químicos são geralmente chamados de inibidores, e não de enzimas. Por exemplo, a proteína catalase simples é uma enzima que acelera o processo de decomposição da substância tóxica peróxido de hidrogênio. É formado como produto final de muitas reações químicas. A catalase acelera sua utilização em substâncias neutras: água e oxigênio.

Propriedades das proteínas

Os peptídeos são classificados de acordo com vários critérios. Por exemplo, no que diz respeito à água podem ser divididos em hidrofílicos e hidrofóbicos. A temperatura também afeta a estrutura e as propriedades das moléculas de proteínas de diferentes maneiras. Por exemplo, a proteína queratina, componente das unhas e dos cabelos, resiste tanto a baixas quanto a altas temperaturas, ou seja, é termolábil. Mas a proteína ovalbumina, já mencionada anteriormente, é completamente destruída quando aquecida a 80-100°C. Isto significa que a sua estrutura primária é dividida em resíduos de aminoácidos. Este processo é chamado de destruição. Não importa quais condições criemos, a proteína não pode retornar à sua forma nativa. As proteínas motoras actina e milosina estão presentes nas fibras musculares. Sua contração e relaxamento alternados são a base do trabalho do tecido muscular.

As proteínas são biopolímeros cujos monômeros são aminoácidos.

Aminoácidos são de baixo peso molecular compostos orgânicos contendo grupos carboxila (-COOH) e amina (-NH 2) que estão ligados ao mesmo átomo de carbono. Uma cadeia lateral está ligada ao átomo de carbono - um radical que confere a cada aminoácido certas propriedades.

A maioria dos aminoácidos tem um grupo carboxila e um grupo amino; esses aminoácidos são chamados neutro. Existem, no entanto, também aminoácidos básicos- com mais de um grupo amino, bem como ácido aminoácidos- com mais de um grupo carboxila.

Existem cerca de 200 aminoácidos encontrados em organismos vivos, mas apenas 20 deles são encontrados em proteínas. Estes são os chamados básico ou proteinogênico aminoácidos.

Dependendo do radical, os aminoácidos básicos são divididos em 3 grupos:

1. Apolares (alanina, metionina, valina, prolina, leucina, isoleucina, triptofano, fenilalanina);
2. Polar sem carga (asparagina, glutamina, serina, glicina, tirosina, treonina, cisteína);
3. Carregado (arginina, histidina, lisina - positivamente; ácido aspártico e glutâmico - negativo).

As cadeias laterais de aminoácidos (radicais) podem ser hidrofóbicas ou hidrofílicas e conferem propriedades correspondentes às proteínas.

Nas plantas, todos os aminoácidos essenciais são sintetizados a partir dos produtos primários da fotossíntese. Humanos e animais não são capazes de sintetizar vários aminoácidos proteinogênicos e devem recebê-los prontos com os alimentos. Esses aminoácidos são chamados insubstituível. Estes incluem lisina, valina, leucina, isoleucina, treonina, fenilalanina, triptofano, metionina; arginina e histidina são essenciais para crianças.

Em solução, os aminoácidos podem atuar tanto como ácidos quanto como bases, ou seja, são compostos anfotéricos. O grupo carboxila (-COOH) pode doar um próton, funcionando como um ácido, e o grupo amino (-NH 2) pode aceitar um próton, exibindo assim as propriedades de uma base.

O grupo amino de um aminoácido é capaz de reagir com o grupo carboxila de outro aminoácido. A molécula resultante é dipeptídeo, e a ligação entre os átomos de carbono e nitrogênio é chamada de ligação peptídica.

Em uma extremidade da molécula do dipeptídeo existe um grupo amino livre e na outra extremidade um grupo carboxila livre. Graças a isso, o dipeptídeo pode anexar outros aminoácidos a si mesmo, formando oligopeptídeos. Se muitos aminoácidos (mais de 10) forem combinados desta forma, então polipeptídeo.

Os peptídeos desempenham um papel importante no corpo. Muitos aligopeptídeos são hormônios. Estes são oxitocina, vasopressina, hormônio liberador de tireotropina, tireotropina, etc. Os oligopeptídeos também incluem bradicidina (peptídeo da dor) e alguns opiáceos (“drogas naturais” dos humanos), que desempenham a função de alívio da dor. Tomar drogas destrói o sistema opiáceo do corpo, então um viciado em drogas sem uma dose de drogas experimenta 1 dor intensa- “abstinência”, que normalmente é aliviada pelos opiáceos.

Os oligopeptídeos incluem alguns antibióticos (por exemplo, gramicidina S).

Muitos hormônios (insulina, hormônio adrenocorticotrófico, etc.), antibióticos (por exemplo, gramicidina A), toxinas (por exemplo, toxina diftérica) são polipeptídeos.

As proteínas são polipeptídeos com peso molecular superior a 10.000, cuja molécula contém de 50 a vários milhares de aminoácidos.

Cada proteína possui sua própria estrutura espacial especial em um determinado ambiente. Ao caracterizar a estrutura espacial (tridimensional), distinguem-se quatro níveis de organização das moléculas de proteínas.

Estrutura primária- sequência de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica. A estrutura primária é específica para cada proteína e é determinada pela informação genética, ou seja, depende da sequência de nucleotídeos na seção da molécula de DNA que codifica a proteína. Todas as propriedades e funções das proteínas dependem da estrutura primária. A substituição de um único aminoácido nas moléculas de proteína ou a alteração do seu arranjo geralmente implica uma mudança na função da proteína. Como as proteínas contêm 20 tipos de aminoácidos, o número de opções para suas combinações na cadeia sexual e peptídica é verdadeiramente ilimitado, o que fornece um grande número de tipos de proteínas nas células vivas.

Nas células vivas, as moléculas de proteína ou suas seções individuais não são uma cadeia alongada, mas são torcidas em uma espiral, lembrando uma mola estendida (a chamada hélice α) ou dobradas em uma camada dobrada (camada β). Estrutura secundária surge como resultado da formação de ligações de hidrogênio entre os grupos -CO- e -NH 2 -de duas ligações peptídicas dentro de uma cadeia polipeptídica (configuração helicoidal) ou entre duas cadeias polipeptídicas (camadas dobradas).

A proteína queratina tem uma configuração completamente α-helicoidal. É a proteína estrutural dos cabelos, pelos, unhas, garras, bicos, penas e chifres. A estrutura secundária em espiral é característica, além da queratina, de proteínas fibrilares (semelhantes a um fio), como miosina, fibrinogênio e colágeno.

Na maioria das proteínas, as seções helicoidais e não helicoidais da cadeia polipeptídica dobram-se em uma formação esférica tridimensional - um glóbulo (característico das proteínas globulares). Um glóbulo de uma certa configuração é estrutura terciária esquilo. A estrutura terciária é estabilizada por ligações iônicas de hidrogênio, ligações dissulfeto covalentes (que são formadas entre os átomos de enxofre que constituem a cisteína), bem como interações hidrofóbicas. As mais importantes no surgimento da estrutura terciária são as interações hidrofóbicas; Nesse caso, a proteína se dobra de tal forma que suas cadeias laterais hidrofóbicas ficam escondidas dentro da molécula, ou seja, ficam protegidas do contato com a água, e as cadeias laterais hidrofílicas, ao contrário, ficam expostas externamente.

Muitas proteínas com uma estrutura particularmente complexa consistem em várias cadeias polipeptídicas mantidas juntas na molécula devido a interações hidrofóbicas, bem como ao uso de hidrogênio e ligações iônicas - surge estrutura quaternária. Esta estrutura é encontrada, por exemplo, na proteína globular hemoglobina. Sua molécula consiste em quatro subunidades polipeptídicas separadas (protômeros), localizadas na estrutura terciária, e uma parte não proteica - heme. Somente nessa estrutura a hemoglobina é capaz de desempenhar sua função de transporte.

Sob a influência de vários fatores químicos e físicos (tratamento com álcool, acetona, ácidos, álcalis, alta temperatura, irradiação, alta pressão etc.) há uma mudança na estrutura terciária e quaternária da proteína devido à ruptura das ligações de hidrogênio e iônicas. O processo de ruptura da estrutura nativa (natural) de uma proteína é denominado desnaturação. Neste caso, ocorre diminuição da solubilidade das proteínas, alteração da forma e tamanho das moléculas, perda da atividade enzimática, etc. O processo de desnaturação às vezes é reversível, ou seja, o retorno às condições ambientais normais pode ser acompanhado pelo restauração espontânea da estrutura natural da proteína. Este processo é chamado renaturação. Segue-se que todas as características da estrutura e funcionamento de uma macromolécula proteica são determinadas por sua estrutura primária.

Por composição química distingue proteínas simples e complexas. PARA simples incluem proteínas que consistem apenas em aminoácidos, e complexo- contendo uma parte proteica e uma parte não proteica (prostática) - íons metálicos, carboidratos, lipídios, etc. As proteínas simples são albumina sérica, imunoglobulina (anticorpos), fibrina, algumas enzimas (tripsina), etc. e glicoproteínas, hemoglobina, a maioria das enzimas, etc.

Funções das proteínas

Estrutural. As proteínas fazem parte das membranas celulares e das organelas celulares. As paredes dos vasos sanguíneos, cartilagens, tendões, cabelos, unhas e garras em animais superiores consistem principalmente de proteínas.

Catalítico (enzimático). As proteínas enzimáticas catalisam todas as reações químicas do corpo. Eles garantem a quebra de nutrientes no trato digestivo, fixação de carbono durante a fotossíntese, reações de síntese de matriz, etc.

Transporte. As proteínas são capazes de fixar e transportar diversas substâncias. As albuminas sanguíneas transportam ácidos graxos, as globulinas transportam íons metálicos e hormônios. A hemoglobina transporta oxigênio e dióxido de carbono.

As moléculas de proteína que constituem a membrana plasmática participam do transporte de substâncias para dentro e para fora da célula.

Protetor. É realizada por imunoglobulinas (anticorpos) presentes no sangue, que fornecem a defesa imunológica do organismo. O fibrinogênio e a trombina estão envolvidos na coagulação do sangue e previnem o sangramento.

Contrativo. É garantido pelo movimento dos filamentos das proteínas actina e miosina entre si nos músculos e no interior das células. O deslizamento dos microtúbulos, construídos a partir da proteína tubulina, explica o movimento dos cílios e flagelos.

Regulatório. Muitos hormônios são oligopeptídeos ou proteínas, por exemplo: insulina, glucagon, hormônio adenocorticotrópico, etc.

Receptor. Algumas proteínas incorporadas membrana celular, são capazes de alterar sua estrutura à ação do ambiente externo. É assim que os sinais são recebidos do ambiente externo e as informações são transmitidas para a célula. Um exemplo seria fitocromo- uma proteína sensível à luz que regula a resposta fotoperiódica das plantas, e opsina - componente rodopsina, um pigmento encontrado nas células da retina.