في التربسينتشارك الشحنة السالبة لبقايا حمض الأسبارتيك في المركز النشط في ربط المجموعة الأمينية من الليسين (أو مجموعة الجوانيدين من الأرجينين) ومباشرة في التحفيز، حيث يتم كسر رابطة الببتيد التي تشارك فيها مجموعة الكربوكسيلبقايا موجبة الشحنة Lys و Apr.

لقد ثبت منذ زمن طويل أن جميع الإنزيمات عبارة عن بروتينات ولها جميع خصائص البروتينات. لذلك، مثل البروتينات، تنقسم الإنزيمات إلى بسيطة ومعقدة.

إنزيمات بسيطةتتكون فقط من الأحماض الأمينية - على سبيل المثال، البيبسين , التربسين , الليزوزيم.

الانزيمات المعقدة(الإنزيمات الشاملة) تحتوي على جزء بروتيني يتكون من أحماض أمينية - الإنزيم المساعد، وجزء غير بروتيني - العامل المساعد. مثال على المجمع الانزيماتنكون سكسينات ديهيدروجينيز(يحتوي على بدعة)، أمينوترانسفيراز(تحتوي على فوسفات البيريدوكسال)، بيروكسيداز(يحتوي على الهيم)، اللاكتات ديهيدروجينيز(يحتوي على الزنك 2+)، الأميليز(يحتوي على Ca2+).

العامل المساعد، بدوره، يمكن أن يسمى الإنزيم المساعد (NAD+، NADP+، FMN، FAD، البيوتين) أو مجموعة صناعية (الهيم، قليلات السكاريد، أيونات المعادن Fe2+، Mg2+، Ca2+، Zn2+).

التقسيم إلى الإنزيمات المساعدة والمجموعات الاصطناعية ليس واضحًا دائمًا:
إذا كان اتصال العامل المساعد بالبروتين قويًا، ففي هذه الحالة يتحدثون عن وجوده مجموعه اطراف صناعيه,
ولكن إذا كان أحد مشتقات الفيتامينات يعمل كعامل مساعد، فإنه يسمى مساعد الانزيمبغض النظر عن قوة الاتصال.

لإجراء الحفز، من الضروري وجود مركب كامل من الأبوبروتين والعامل المساعد؛ ولا يمكنهما إجراء الحفز بشكل منفصل. العامل المساعد هو جزء من المركز النشط ويشارك في ربط الركيزة أو في تحويلها.

مثل العديد من البروتينات، يمكن أن تكون الإنزيمات المونومرات، أي. تتكون من وحدة فرعية واحدة، و البوليمرات، تتكون من عدة وحدات فرعية.

التنظيم الهيكلي والوظيفي للإنزيمات

يحتوي الإنزيم على مناطق تؤدي وظائف مختلفة:

1. المركز النشط - مزيج من بقايا الأحماض الأمينية (عادة 12-16) الذي يوفر ارتباطًا مباشرًا بجزيء الركيزة ويقوم بالتحفيز. يمكن أن تكون جذور الأحماض الأمينية في المركز النشط في أي مجموعة، مع وجود الأحماض الأمينية القريبة والتي تكون بعيدة بشكل كبير عن بعضها البعض في السلسلة الخطية. هناك منطقتان في المركز النشط:

• مِرسَاة(الاتصال، الربط) – مسؤول عن ربط وتوجيه الركيزة في المركز النشط،
• المحفز- المسؤول المباشر عن تنفيذ التفاعل.

مخطط هيكل الانزيم

قد تحتوي الإنزيمات التي تحتوي على عدة مونومرات على عدة مراكز نشطة وفقًا لعدد الوحدات الفرعية. كما يمكن أن تشكل وحدتان فرعيتان أو أكثر موقعًا نشطًا واحدًا.

في الإنزيمات المعقدة، توجد المجموعات الوظيفية للعامل المساعد بالضرورة في المركز النشط.

مخطط تشكيل انزيم معقد

2. مركز تفارغي (allos- الأجنبي) هو مركز لتنظيم نشاط الإنزيم، وهو منفصل مكانيا عن المركز النشط ولا يتواجد في جميع الإنزيمات. يؤدي الارتباط بالمركز التفارغي لأي جزيء (يسمى المنشط أو المانع، بالإضافة إلى المستجيب والمغير والمنظم) إلى تغيير في تكوين بروتين الإنزيم، ونتيجة لذلك، معدل التفاعل الأنزيمي.

الإنزيمات التفارغية هي بروتينات بوليمرية، وتقع المراكز النشطة والتنظيمية في وحدات فرعية مختلفة.

مخطط هيكل انزيم allosteric

يمكن أن يكون هذا المنظم نتاجًا لهذا التفاعل أو أحد التفاعلات اللاحقة، أو ركيزة التفاعل أو مادة أخرى (انظر "تنظيم نشاط الإنزيم").

الإنزيمات

إنزيمات الإنزيم هي أشكال جزيئية لنفس الإنزيم تنشأ نتيجة اختلافات جينية طفيفة في البنية الأساسية للإنزيم، ولكنها تحفز نفس رد الفعل. إنزيمات الإنزيمات مختلفة التقاربإلى الركيزة، الحد الأقصى سرعةرد فعل محفز حساسيةللمثبطات والمنشطات ، شروطالعمل (الرقم الهيدروجيني الأمثل ودرجة الحرارة).

كقاعدة عامة، هناك نظائر الإنزيمات رباعيالهيكل، أي. تتكون من وحدتين فرعيتين أو أكثر. على سبيل المثال، يتم تمثيل إنزيم الكرياتين كيناز الثنائي (CK) بثلاثة أشكال إنزيمية تتألف من نوعين من الوحدات الفرعية: M (eng. عضلة- العضلات) و ب (المهندس. مخ- مخ). يتكون الكرياتين كيناز 1 (CK-1) من وحدات فرعية من النوع B ويتمركز في الدماغ، الكرياتين كيناز 2 (CK-2) - وحدة فرعية واحدة من النوع M وB، تنشط في عضلة القلب، الكرياتين كيناز 3 ( CK-3) يحتوي على وحدتين فرعيتين M، خاصة بالعضلات الهيكلية.

هناك أيضًا خمسة إنزيمات متماثلة اللاكتات ديهيدروجينيز(دور LDH) - إنزيم يشارك في استقلاب الجلوكوز. تكمن الاختلافات بينهما في النسبة المختلفة للوحدات الفرعية H. قلب- قلب) و م (م. عضلة- عضلة). توجد أنواع نازعة هيدروجين اللاكتات 1 (H 4) و 2 (H 3 M 1) في الأنسجة ذات الهوائيةالتمثيل الغذائي (عضلة القلب، الدماغ، القشرة الكلوية)، لديهم قابلية عالية لحمض اللاكتيك (اللاكتات) وتحويله إلى البيروفات. تم العثور على LDH-4 (H 1 M 3) و LDH-5 (M 4) في الأنسجة المعرضة للسرطان. اللاهوائيةالتمثيل الغذائي (الكبد، العضلات الهيكلية، الجلد، النخاع الكلوي)، لديها ميل منخفض لللاكتات وتحفز تحويل البيروفات إلى اللاكتات. في الأنسجة مع متوسطنوع التمثيل الغذائي (الطحال والبنكرياس والغدد الكظرية والغدد الليمفاوية) هو السائد LDH-3 (H 2 M 2).

مثال آخر على الإنزيمات هو المجموعة هيكسوكيناز، التي تربط مجموعة الفوسفات بالسكريات الأحادية السداسية وتشركها في التفاعلات الأيضية الخلوية. من نظائر الإنزيمات الأربعة، هيكسوكيناز الرابع ( الجلوكوكيناز)، والذي يختلف عن الإنزيمات المتماثلة الأخرى في خصوصيته العالية للجلوكوز، وانخفاض تقاربه وعدم الحساسية للتثبيط بواسطة منتج التفاعل.

مجمعات متعددة الانزيمات

في المعقد متعدد الإنزيمات، ترتبط العديد من الإنزيمات ببعضها البعض بشكل وثيق في مجمع واحد وتنفذ سلسلة من التفاعلات المتسلسلة التي يتم فيها نقل منتج التفاعل مباشرة إلى الإنزيم التالي ويتم هو فقطالمادة المتفاعلة. ينشأ تأثير النفق، أي. تدخل الركيزة إلى "النفق" الذي أنشأته الإنزيمات. ونتيجة لذلك، تتجنب المستقلبات الوسيطة الاتصال بها بيئة، يتم تقليل وقت انتقالهم إلى المركز النشط التالي ويتسارع معدل التفاعل بشكل ملحوظ.

) وتحفيز ردود فعل محددة. تنشأ هذه القدرة نتيجة لتكوين منتج وسيط عندما يرتبط الجسم المضاد بمستضد (تقليد انتقال معقدة E.Xالتفاعل الأنزيمي).

المادة المتفاعلة(S) هي مادة يتم تحفيز تحولها الكيميائي إلى منتج (P) بواسطة إنزيم (E). يسمى ذلك الجزء من سطح جزيء الإنزيم الذي يتفاعل مباشرة مع جزيء الركيزة الموقع النشط للإنزيم . يتكون المركز النشط للإنزيم من بقايا الأحماض الأمينية الموجودة في أجزاء مختلفة من سلسلة البولي ببتيد أو سلاسل البولي ببتيد المختلفة القريبة مكانيًا من بعضها البعض. شكلت على مستوى البنية الثلاثية لبروتين الإنزيم. وفي حدودها يوجد:

• موقع الامتزاز (الوسط)،
• الموقع الحفاز (الوسط).

بالإضافة إلى ذلك، توجد مواقع وظيفية خاصة خارج المركز النشط للإنزيم؛ يتم تحديد كل واحد منهم بالمصطلح مركز تفارغي.

المركز التحفيزي- هذه هي منطقة (منطقة) المركز النشط للإنزيم الذي يشارك بشكل مباشر في التحولات الكيميائية للركيزة. يتم تشكيله بسبب جذور اثنين، وأحيانًا ثلاثة أحماض أمينية، موجودة في أماكن مختلفة في سلسلة البولي ببتيد للإنزيم، ولكنها قريبة مكانيًا من بعضها البعض بسبب انحناءات هذه السلسلة. إذا كان الإنزيم بروتينًا معقدًا، فغالبًا ما تشارك المجموعة الاصطناعية من جزيء الإنزيم (الإنزيم المساعد) في تكوين المركز الحفاز. وظيفة الإنزيم المساعديفي بجميع الفيتامينات القابلة للذوبان في الماء وفيتامين K القابل للذوبان في الدهون.

مركز الامتزاز- هذا هو موقع المركز النشط لجزيء الإنزيم الذي يحدث فيه امتصاص (ارتباط) جزيء الركيزة. انها تتشكلواحد، اثنان، وغالباً ثلاثة جذور من الأحماض الأمينية، والتي عادة ما تكون موجودة بالقرب من المركز التحفيزي. وظيفتها الرئيسية- ربط جزيء الركيزة ونقل هذا الجزيء إلى المركز الحفاز في الموضع الأكثر ملاءمة (للمركز الحفاز). يحدث هذا الامتصاص فقط بسبب ضعف أنواع الروابط وبالتالي فهو قابل للعكس. وعندما تتشكل هذه الروابط، إعادة ترتيب مطابق لمركز الامتزاز، مما يؤدي إلى قرب الركيزة والمركز النشط للإنزيم، ومراسلات أكثر دقة بين تكويناتها المكانية. من الواضح أن هيكل مركز الامتصاص هو الذي يحدد خصوصية الركيزة الانزيمية، أي متطلبات الإنزيم للجزيء مادة كيميائيةحتى يصبح ركيزة مناسبة له.

مراكز تفارغيهي تلك الأجزاء من جزيء الإنزيم خارج مركزه النشط والتي تكون قادرة على الارتباط بأنواع ضعيفة من الروابط (أي بشكل عكسي) مع مادة أو أخرى (يجند). علاوة على ذلك، يؤدي هذا الارتباط إلى إعادة ترتيب تكويني لجزيء الإنزيم، والذي يمتد إلى المركز النشط، مما يسهل أو يعقد (يبطئ) عمله. وبناء على ذلك، تسمى هذه المواد منشطات تفارغية أو مثبطات تفارغية لهذا الإنزيم. ظهر مصطلح "Allosteric" (أي "له بنية مكانية مختلفة") نظرًا لحقيقة أن هذه المؤثرات، في تكوينها المكاني، لا تشبه على الإطلاق جزيء الركيزة لإنزيم معين (وبالتالي لا يمكنها الارتباط بالإنزيم). المركز النشط للإنزيم). تم التوصل إلى أن المركز التفارغي لا يشبه في بنيته المركز النشط للإنزيم. لا توجد مراكز تفارغية في جميع الإنزيمات. وهي موجودة في تلك الإنزيمات التي يمكن أن يتغير عملها تحت تأثير الهرمونات والوسطاء وغيرها من المواد النشطة بيولوجيا.

الخصائص الأساسية للإنزيمات كمحفزات بيولوجية:

• التأثير على السرعة تفاعل كيميائي : تعمل الإنزيمات على زيادة سرعة التفاعل الكيميائي دون استهلاكها.
• خصوصية عمل الانزيم. ويحدث في خلايا الجسم 2-3 آلاف تفاعل، يتم تحفيز كل منها بواسطة إنزيم معين. خصوصية عمل الإنزيم هي القدرة على تسريع مسار تفاعل معين دون التأثير على سرعة التفاعلات الأخرى، حتى تلك المشابهة جدًا. يميز مطلق– عندما يقوم الإنزيم بتحفيز تفاعل محدد واحد فقط (أرجيناز - انقسام الأرجينين)، نسبي(مجموعة خاصة) - يحفز الإنزيم فئة معينة من التفاعلات (على سبيل المثال، الانقسام المائي) أو التفاعلات التي تتضمن فئة معينة من المواد. ترجع خصوصية الإنزيمات إلى تسلسل الأحماض الأمينية الفريد الخاص بها، والذي يحدد شكل المركز النشط الذي يتفاعل مع مكونات التفاعل.
• نشاط الانزيم– القدرة على تسريع معدل التفاعل بدرجات متفاوتة. يتم التعبير عن النشاط بوحدات النشاط الدولي - (IU) كمية الإنزيم الذي يحفز تحويل 1 ميكرومتر من الركيزة في دقيقة واحدة. النشاط يعتمد في المقام الأول على درجة الحرارة. مع انخفاض درجة الحرارة، تتباطأ الحركة البراونية، وينخفض ​​معدل الانتشار، وبالتالي تتباطأ عملية التكوين المعقد بين الإنزيم ومكونات التفاعل (الركائز). إذا ارتفعت درجة الحرارة فوق +40 - +50 درجة مئوية، فإن جزيء الإنزيم، وهو بروتين، يخضع لعملية تمسخ. وفي هذه الحالة ينخفض ​​معدل التفاعل الكيميائي بشكل ملحوظ.

8.7.1. في محتويات الخلية، يتم توزيع الإنزيمات ليس بشكل فوضوي، ولكن بطريقة منظمة بدقة. تنقسم الخلية إلى مقصورات أو مقصورات(الشكل 8.18). في كل منها يتم تنفيذ عمليات كيميائية حيوية محددة بدقة وتتركز الإنزيمات المقابلة أو المجمعات المتعددة الإنزيمات. فيما يلي بعض الأمثلة النموذجية.

الشكل 8.18.التوزيع داخل الخلايا للإنزيمات من مسارات التمثيل الغذائي المختلفة.

تتركز مجموعة متنوعة من الإنزيمات المائية في الغالب في الليزوزومات. هنا عمليات تقسيم المجمع مركبات العضويةعلى مكوناتها الهيكلية.

تحتوي على الميتوكوندريا أنظمة معقدةإنزيمات الأكسدة والاختزال.

يتم توزيع إنزيمات تنشيط الأحماض الأمينية في الهيالوبلازم، ولكنها موجودة أيضًا في النواة. يحتوي الهيالوبلازم على العديد من مستقلبات تحلل السكر، مدمجة هيكليًا مع تلك الموجودة في دورة فوسفات البنتوز، مما يضمن الترابط بين المسارات الثنائية والتفرعية لتحلل الكربوهيدرات.

في الوقت نفسه، تتركز الإنزيمات التي تسرع نقل بقايا الأحماض الأمينية إلى الطرف المتنامي لسلسلة البولي ببتيد وتحفز بعض التفاعلات الأخرى أثناء التخليق الحيوي للبروتين، في الجهاز الريبوسومي للخلية.

تتمركز إنزيمات نقل النوكليوتيدات بشكل رئيسي في نواة الخلية، مما يسرع تفاعل نقل بقايا النوكليوتيدات أثناء الأورام احماض نووية.

8.7.2. تتم دراسة توزيع الإنزيمات بين العضيات تحت الخلوية بعد التجزئة الأولية لمتجانسات الخلايا عن طريق الطرد المركزي عالي السرعة، وتحديد محتوى الإنزيمات في كل جزء.

غالبًا ما يمكن تحديد توطين هذا الإنزيم في الأنسجة أو الخلية في الموقع عن طريق الطرق الكيميائية النسيجية ("علم الإنزيمات النسيجية"). للقيام بذلك، تتم معالجة أجزاء رقيقة (من 2 إلى 10 ميكرومتر) من الأنسجة المجمدة بمحلول من الركيزة التي يكون هذا الإنزيم محددًا لها. في تلك الأماكن التي يوجد فيها الإنزيم، يتم تشكيل منتج التفاعل المحفز بواسطة هذا الإنزيم. إذا كان المنتج ملونًا وغير قابل للذوبان، فإنه يبقى في موقع التكوين ويسمح للإنزيم بالتمركز. يوفر علم الأنزيمات النسيجية صورة مرئية، وإلى حد ما، فسيولوجية لتوزيع الإنزيمات.

يتم تنسيق أنظمة الإنزيمات الإنزيمية، المركزة في الهياكل داخل الخلايا، بدقة مع بعضها البعض. إن الترابط بين التفاعلات التي تحفزها يضمن النشاط الحيوي للخلايا والأعضاء والأنسجة والجسم ككل.

ومن خلال دراسة نشاط الإنزيمات المختلفة في أنسجة الجسم السليم، يمكن الحصول على صورة لتوزيعها. وتبين أن بعض الإنزيمات تتوزع على نطاق واسع في العديد من الأنسجة، ولكن بتركيزات مختلفة، في حين أن بعضها الآخر نشط للغاية في المستخلصات التي يتم الحصول عليها من نسيج واحد أو عدد قليل من الأنسجة ويغيب عمليا عن الأنسجة المتبقية في الجسم.

الشكل 8.19.النشاط النسبي لبعض الإنزيمات في الأنسجة البشرية، معبرًا عنه كنسبة مئوية من النشاط في الأنسجة ذات التركيز الأقصى لإنزيم معين (موس وبتروورث، 1978).

8.7.3. مفهوم الاعتلالات الأنزيمية.في عام 1908، اقترح الطبيب الإنجليزي أرشيبالد جارود أن سبب عدد من الأمراض قد يكون غياب أي من الإنزيمات الرئيسية المشاركة في عملية التمثيل الغذائي. لقد قدم مفهوم "الأخطاء الأيضية الخلقية" (عيب استقلابي خلقي). تم تأكيد هذه النظرية لاحقًا من خلال البيانات الجديدة التي تم الحصول عليها في مجال البيولوجيا الجزيئية والكيمياء الحيوية المرضية.

يتم تسجيل المعلومات حول تسلسل الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد من البروتين في القسم المقابل من جزيء الحمض النووي في شكل تسلسل من شظايا ثلاثي النوكليوتيد - ثلاثة توائم أو كودونات. كل رموز ثلاثية لحمض أميني معين. تسمى هذه المراسلات بالشفرة الجينية. علاوة على ذلك، يمكن تشفير بعض الأحماض الأمينية باستخدام عدة أكواد. هناك أيضًا أكواد خاصة تمثل إشارات لبدء وإنهاء تخليق سلسلة متعددة الببتيد. حتى الآن، تم فك الشفرة الجينية بالكامل. إنه عالمي لجميع أنواع الكائنات الحية.

يتضمن تنفيذ المعلومات الموجودة في جزيء DNA عدة مراحل. أولاً، يتم تصنيع الحمض النووي الريبي المرسال (mRNA) في نواة الخلية أثناء عملية النسخ ويدخل إلى السيتوبلازم. بدوره، يعمل mRNA كقالب للترجمة - تركيب سلاسل متعددة الببتيد على الريبوسومات. وبالتالي، يتم تحديد طبيعة الأمراض الجزيئية من خلال انتهاك بنية ووظيفة الأحماض النووية والبروتينات التي تسيطر عليها.

8.7.4. نظرًا لأن المعلومات حول بنية جميع البروتينات في الخلية موجودة في تسلسل النيوكليوتيدات في الحمض النووي، ويتم تعريف كل حمض أميني بثلاثة نيوكليوتيدات، فإن تغيير البنية الأساسية للحمض النووي يمكن أن يكون له في النهاية تأثير عميق على البروتين الذي يتم تصنيعه. تحدث مثل هذه التغيرات بسبب أخطاء في تضاعف الحمض النووي، أو عندما يتم استبدال قاعدة نيتروجينية بقاعدة أخرى، أو نتيجة للإشعاع أو التعديل الكيميائي. وتسمى جميع العيوب الوراثية التي تنشأ بهذه الطريقة الطفرات. يمكن أن تؤدي إلى قراءة غير صحيحة للكود وحذف (فقدان) أحد الأحماض الأمينية الرئيسية، أو استبدال حمض أميني بآخر، أو الإنهاء المبكر لتخليق البروتين، أو إضافة تسلسلات الأحماض الأمينية. بالنظر إلى اعتماد التغليف المكاني للبروتين على التسلسل الخطي للأحماض الأمينية فيه، يمكن الافتراض أن مثل هذه العيوب يمكن أن تغير بنية البروتين، وبالتالي وظيفته. ومع ذلك، يتم اكتشاف العديد من الطفرات فقط في ظروف المختبر وليس لها أي تأثير تأثيرات مؤذيةعلى وظائف البروتين. وبالتالي، فإن النقطة الأساسية هي توطين التغييرات في البنية الأساسية. إذا تبين أن موضع الحمض الأميني المستبدل أمر بالغ الأهمية لتشكيل البنية الثلاثية وتشكيل المركز التحفيزي للإنزيم، فإن الطفرة خطيرة ويمكن أن تظهر نفسها كمرض.

يمكن أن تظهر عواقب نقص إنزيم واحد في سلسلة من التفاعلات الأيضية بطرق مختلفة. لنفترض أن تحويل المركب أفي الاتصال بيحفز الانزيم هوهذا الاتصال جيحدث على مسار تحويل بديل (الشكل 8.20):

الشكل 8.20.مخطط المسارات البديلة للتحولات البيوكيميائية.

يمكن أن تكون عواقب نقص الإنزيم ما يلي:

1. قصور منتج التفاعل الأنزيمي ( ب). على سبيل المثال، يمكننا أن نشير إلى انخفاض نسبة الجلوكوز في الدم في بعض أشكال داء الجليكوجين.
2. تراكم المادة ( أ) ، والذي يتم تحفيز تحويله بواسطة إنزيم (على سبيل المثال، حمض الهوموجنتيسيك في بيلة الكابتون). في العديد من أمراض تخزين الليزوزومات، تتراكم فيها المواد التي تتحلل عادة في الليزوزومات بسبب نقص أحد الإنزيمات؛
3. الانحراف إلى مسار بديل مع تكوين بعض المركبات النشطة بيولوجيا ( ج). تشمل هذه المجموعة من الظواهر إفراز البول لأحماض فينيلبيروفيك وفينيلاكتيك التي تتشكل في جسم المرضى الذين يعانون من بيلة الفينيل كيتون نتيجة لتنشيط المسارات المساعدة لتحلل الفينيل ألانين.

إذا تم تنظيم التحول الأيضي ككل وفقًا للمبدأ تعليقفي المنتج النهائي، فإن تأثيرات النوعين الأخيرين من الحالات الشاذة ستكون أكثر أهمية. على سبيل المثال، في البورفيريا (الاضطرابات الخلقية في تخليق الهيم)، يتم التخلص من التأثير المثبط للهيم على تفاعلات التخليق الأولية، مما يؤدي إلى تكوين كميات زائدة من المنتجات الوسيطة للمسار الأيضي، والتي لها تأثير سام على خلايا الجسم. الجلد والجهاز العصبي.

قد تعزز العوامل البيئية أو حتى تحدد بشكل كامل المظاهر السريرية لبعض الأخطاء الخلقية في عملية التمثيل الغذائي. على سبيل المثال، العديد من المرضى الذين يعانون من نقص هيدروجيناز الجلوكوز 6 فوسفات يصابون بالمرض فقط بعد تناول أدوية مثل بريماكين. في حالة عدم الاتصال به الأدويةيعطي هؤلاء الأشخاص انطباعًا بأنهم يتمتعون بصحة جيدة.

8.7.5. عادة ما يتم الحكم على نقص الإنزيم بشكل غير مباشر من خلال زيادة تركيز المادة الأم، والتي تخضع عادة للتحولات تحت تأثير هذا الإنزيم (على سبيل المثال، الفينيل ألانين في بيلة الفينيل كيتون). التعريف المباشريتم تنفيذ أنشطة هذه الإنزيمات فقط في المراكز المتخصصة، ولكن إذا أمكن، يجب تأكيد التشخيص بهذه الطريقة. يمكن تشخيص بعض الأخطاء الأيضية الخلقية قبل الولادة عن طريق فحص خلايا السائل الأمنيوسي التي تم الحصول عليها في المراحل المبكرة من الحمل والمزروعة في المختبر.

يمكن علاج بعض الأخطاء الخلقية في عملية التمثيل الغذائي عن طريق توصيل المستقلب المفقود إلى الجسم أو عن طريق الحد من دخول سلائف عمليات التمثيل الغذائي الضعيفة إلى الجهاز الهضمي. في بعض الأحيان قد تتم إزالة المنتجات المتراكمة (على سبيل المثال، الحديد في داء ترسب الأصبغة الدموية).