Аминокислоты.

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) - органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные (-COOH ) и аминные группы (-NH 2 ).

Строение аминокислот можно выразить приведённой ниже общей формулой,
(где R – углеводородный радикал, который может содержать и различные функциональные группы).

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот , в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы (-NH2 ).

В качестве примера можно привести простейшие: аминоуксусную кислоту, или глицин , и аминопропионовую кислоту или аланин :

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения , т.е. в зависимости от условий они могут проявлять как основные, так и кислотные свойства.

За счёт карбоксильной группы (-COOH ) они образуют соли с основаниями.
За счёт аминогруппы (-NH 2 ) образуют соли с кислотами.

Ион водорода, отщепляющийся при диссоциации от карбоксила (-ОН ) аминокислоты, может переходить к её аминогруппе с образованием аммониевой группировки (NH 3 + ).

Таким образом, аминокислоты существуют и вступают в реакции также в виде биполярных ионов (внутренних солей).

Этим объясняется, что растворы аминокислот, содержащих одну карбоксильную и одну аминогруппу, имеют нейтральную реакцию.

Альфа-аминокислоты

Из молекул аминокислот строятся молекулы белковых веществ или белков , которые при полном гидролизе под влиянием минеральных кислот, щелочей или ферментов распадаются, образуя смеси аминокислот.

Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них достаточно редки.

Среди аминокислот выделяется группа из 20 наиболее важных. Они встречаются во всех белках и получили название альфа-аминокислот .

Альфа-аминокислоты – кристаллические вещества, растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом. Это свойство нашло отражение в названии первого гомолога в ряду альфа-аминокислот – глицина , явившегося также первой альфа-аминокислотой, обнаруженной в природном материале.

Ниже приведена таблица с перечнем альфа-аминокислот:

Название	Формула	Название остатка
Аминокислоты с алифатическими радикалами
ОН-группу
		Ser
		Thr
Аминокислоты с радикалами, содержащими COОН-группу
		Asp
		Glu
Аминокислоты с радикалами, содержащими NH 2 CO -группу
		Asn
		Gln
Аминокислоты с радикалами, содержащими NH 2 -группу
		Lys
		Arg
Аминокислоты с радикалами, содержащими cеру
		Cys
		Met
Аминокислоты с ароматическими радикалами
		Phe
		Tyr
Аминокислоты с гетероциклическими радикалами
		Trp
		His
		Pro

Незаменимые аминокислоты

Основным источником альфа-аминокислот для животного организма служат пищевые белки.

Многие альфа-аминокислоты синтезируются в организме, некоторые же необходимые для синтеза белков альфа-аминокислоты в организме не синтезируются и должны поступать извне, с продуктами питания . Такие аминокислоты называют незаменимыми . Вот их список:

Название аминокислоты	Название продуктов питания
	зерновые, бобовые, мясо, грибы, молочные продукты, арахис
	миндаль, кешью, куриное мясо, турецкий горох (нут), яйца, рыба, чечевица, печень, мясо, рожь, большинство семян, соя
	мясо, рыба, чечевица, орехи, большинство семян, курица, яйца, овёс, бурый (неочищенный) рис
	рыба, мясо, молочные продукты, пшеница, орехи, амарант
	молоко, мясо, рыба, яйца, бобы, фасоль, чечевица и соя
	молочные продукты, яйца, орехи, бобы
	бобовые, овёс, бананы, сушёные финики, арахис, кунжут, кедровые орехи, молоко, йогурт, творог, рыба, курица, индейка, мясо
	бобовые, орехи, говядина, куриное мясо, рыба, яйца, творог, молокос
	семена тыквы, свинина, говядина, арахис, кунжут, йогурт, швейцарский сыр
	тунец, лосось, свиная вырезка, говяжье филе, куриные грудки, соевые бобы, арахис, чечевица

При некоторых, часто врождённых, заболеваниях перечень незаменимых кислот расширяется. Например, при фенилкетонурии человеческий организм не синтезирует ещё одну альфа-аминокислоту - тирозин , который в организме здоровых людей получается при гидроксилировании фенилаланина.

Использование аминокислот в медицинской практике

Альфа-аминокислоты занимают ключевое положение в азотистом обмене . Многие из них используются в медицинской практике в качестве лекарственных средств , влияющих на тканевый обмен.

Так, глутаминовая кислота применяется для лечения заболеваний центральной нервной системы, метионин и гистидин – лечения и предупреждения заболеваний печени, цистеин – глазных болезней.

>> Химия: Аминокислоты

Общую формулу простейших аминокислот можно записать так:

Н2N- СН-СООН
I
R

Так как аминокислоты содержат две различные функциональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, их реакции отличаются от характерных свойств карбоновых кислот и аминов.

Получение

Аминокислоты можно получить из карбоновых кислот, заместив в их радикале атом водорода на галоген , а затем на аминогруппу при взаимодействии с аммиаком. Смесь аминокислот обычно получают кислотным гидролизом белков.

Свойства

Аминогруппа -NН2 определяет основные свойства аминокислот, так как способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа -СООН (карбоксильная группа) определяет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты - это амфотерные органические соединения.

Со щелочами они реагируют как кислоты. С сильными кислотами - как основания-амины .

Кроме того, аминогруппа в молекуле аминокислоты вступает во взаимодействие с входящей в ее состав карбоксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Так как аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависимости от состава радикала R- они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты обладают оптической активностью, так как содержат атомы углерода (асимметрические атомы), связанные с четырьмя различными заместителями (исключение составляет амино-уксусная кислота - глицин). Асимметрический атом углерода обозначают звездочкой.

Как вы уже знаете, оптически активные вещества встречаются в виде пар антиподов-изомеров, физические и химические свойства которых одинаковы, за исключением одного - способности вращать плоскость поляризованного луча в противоположные стороны. Направление вращения плоскости поляризации обозначается знаком (+) - правое вращение, (-) - левое вращение.

Различают D-аминокислоты и L-аминокислоты. Расположение аминогруппы NH2 в проекционной формуле слева соответствует L-конфигурации, а справа - D-конфигурации. Знак вращения не связан с принадлежностью соединения к L- или D-ряду. Так, L-ce-рин имеет знак вращения (-), а L-аланин - (+).

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно половина из этих аминокислот относятся к незаменимым, так как они не синтезируются в организме человека. Незаменимыми являются такие аминокислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фени-лалалин, лизин, треонин, цистеин, метионин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пищей (табл. 7). Если их количество в пище будет недостаточным, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин.

Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденсацию с выделением воды и образованием амидной группировки-NH-СО-, например:

H2N-(СН2)5-СООН + Н-NH-(СН2)5-СООН ->
аминокапроновая кислота

H2N-(СН2)5-СО-NH-(СН2)5-СООН + Н20

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полиамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волокна капрон, относят, например, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических волокон пригодны аминокислоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул (подумайте почему).

Таблица 7. Суточная потребность организма человека в аминокислотах

Полиамиды а-аминокислот называются пептидами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиди, трипептиды, полипептиды. В таких соединениях группы -NР-СО- называют пептидными.

Изомерия и номенклатура

Изомерия аминокислот определяется различным строением углеродной цепи и положением аминогруппы. Широко распространены также названия аминокислот, в которых положения аминогруппы обозначаются буквами греческого алфавита. Так, 2-аминобутановую кислоту можно назвать также а-аминомасляной кислотой:

В биосинтезе белка в живых организмах участвуют 20 аминокислот, для которых применяют чаще исторические названия. Эти названия и принятые для них русские и латинские буквенные обозначения приведены в таблице 8.

1. Запишите уравнения реакций аминопропионовой кисло-; ты с серной кислотой и гидроксидом натрия, а также с метиловым спиртом. Всем веществам дайте названия по международной номенклатуре.

2. Почему аминокислоты являются гетерофункциональными соединениями?

3. Какими особенностями строения должны обладать аминокислоты, используемые для синтеза волокон, и аминокислоты, участвующие в биосинтезе белков в клетках живых организмов?

4. Чем отличаются реакции поликонденсации от реакций полимеризации? В чем их сходство?

5. Как получают аминокислоты? Запишите уравнения реакций получения аминопропионовой кислоты из пропана.

Содержание урока конспект урока опорный каркас презентация урока акселеративные методы интерактивные технологии Практика задачи и упражнения самопроверка практикумы, тренинги, кейсы, квесты домашние задания дискуссионные вопросы риторические вопросы от учеников Иллюстрации аудио-, видеоклипы и мультимедиа фотографии, картинки графики, таблицы, схемы юмор, анекдоты, приколы, комиксы притчи, поговорки, кроссворды, цитаты Дополнения рефераты статьи фишки для любознательных шпаргалки учебники основные и дополнительные словарь терминов прочие Совершенствование учебников и уроков исправление ошибок в учебнике обновление фрагмента в учебнике элементы новаторства на уроке замена устаревших знаний новыми Только для учителей идеальные уроки календарный план на год методические рекомендации программы обсуждения Интегрированные уроки

Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются аминокислоты .

В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 ( α-аминокислоты) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов. Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.

Аминокислоты - органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH 2 .

Аминокислоты можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.

КЛАССИФИКАЦИЯ

Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара -аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан –незаменимая α- аминокислота

НОМЕНКЛАТУРА

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.

Например:

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Пример:

Для α-аминокислот R-CH(NH 2)COOH

Которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.

Таблица.

Аминокислота	Сокращённое обозначение	Строение радикала (R)
Глицин	Gly (Гли)	H -
Аланин	Ala (Ала)	CH 3 -
Валин	Val (Вал)	(CH 3) 2 CH -
Лейцин	Leu (Лей)	(CH 3) 2 CH – CH 2 -
Серин	Ser (Сер)	OH- CH 2 -
Тирозин	Tyr (Тир)	HO – C 6 H 4 – CH 2 -
Аспарагиновая кислота	Asp (Асп)	HOOC – CH 2 -
Глутаминовая кислота	Glu (Глу)	HOOC – CH 2 – CH 2 -
Цистеин	Cys (Цис)	HS – CH 2 -
Аспарагин	Asn (Асн)	O = C – CH 2 – │ NH 2
Лизин	Lys (Лиз)	NH 2 – CH 2 - CH 2 – CH 2 -
Фенилаланин	Phen (Фен)	C 6 H 5 – CH 2 -

Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино- , три группы NH 2 – триамино- и т.д.

Пример:

Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота :

ИЗОМЕРИЯ

1. Изомерия углеродного скелета

2. Изомерия положения функциональных групп

3. Оптическая изомерия

α-аминокислоты, кроме глицина NН 2 -CH 2 -COOH.

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

ПОЛУЧЕНИЕ

3. Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют α - аминокислоты белков.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Аминокислоты амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства.

I . Общие свойства

1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:

Водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

цвиттер-ион

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.

ПРИМЕНЕНИЕ

1) аминокислоты широко распространены в природе;

2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;

3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;

4) их используют для питания больных;

5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;

7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.

О РОЛИ АМИНОКИСЛОТ

Нахождение в природе и биологическая роль аминокислот

Нахождение в природе и би...гическая роль аминокислот

ОПРЕДЕЛЕНИЕ

Аминокислоты - это сложные органические соединения, которые в своей молекуле одновременно содержат аминогруппу и карбоксильную группу.

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, характеризующиеся высокими температурами плавления и разлагающиеся при нагревании. Они хорошо растворяются в воде. Данные свойства объясняются возможностью существование аминокислот в виде внутренних солей (рис. 1).

Рис. 1. Внутренняя соль аминоуксусной кислоты.

Получение аминокислот

Исходными соединениями для получения аминокислот часто служат карбоновые кислоты, в молекулу которых вводится аминогруппа. Например, получение их из галогензамещенных кислот

CH 3 -C(Br)H-COOH + 2NH 3 →CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 4 Br.

Кроме этого исходным сырьем для получения аминокислот могут служить альдегиды (1), непредельные кислоты (2) и нитросоединения (3):

CH 3 -C(O)H + NH 3 + HCN → CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O;

CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O (H +) → CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 3 (1).

CH 2 =CH-COOH + NH 3 → H 2 N-CH 2 -CH 2 -COOH (2);

O 2 N-C 6 H 4 -COOH + [H] →H 2 N-C 6 H 4 -COOH (3).

Химические свойства аминокислот

Аминокислота как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

Аминокислоты - амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

NH 2 -CH 2 -COOH + HCl→ Cl

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH→ NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин - щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

Применение аминокислот

Аминокислоты, необходимые для построения организма, как человек, так и животные получают из белков пищи.

γ-Аминомасляная кислота используется в медицине (аминалон / гаммалон) при психических заболеваниях; на её основе создан целый ряд ноотропных препаратов, т.е. оказывающих влияние на процессы мышления.

ε-Аминокапроновая кислота также используется в медицине (кровоостанавливающее средство), а кроме того представляет собой крупнотоннажный промышленный продукт, использующийся для получения синтетического полиамидного волокна - капрона.

Антраниловая кислота используется для синтеза красителей, например синего индиго, а также участвует в биосинтезе гетероциклических соединений.

Примеры решения задач

ПРИМЕР 1

Задание

Напишите уравнения реакций аланина с: а) гидроксидом натрия; б) гидроксидом аммония; в) соляной кислотой. За счет каких групп внутренняя соль проявляет кислотные и основные свойства?

Ответ

Аминокислоты часто изображают как соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу, однако с такой структурой не согласуются некоторые их физические и химические свойства. Строение аминокислот соответствует биполярному иону: H 3 N + -CH(R)-COO — . Запишем формулу аланина как внутренней соли: H 3 N + -CH(CH 3)-COO — . Исходя из этой структурной формулы, напишем уравнения реакций: а) H 3 N + -CH(CH 3)-COO — + NaOH = H 2 N-CH(CH 3)-COONa + H 2 O; б) H 3 N + -CH(CH 3)-COO — + NH 3 ×H 2 O = H 2 N-CH(CH 3)-COONH 4 + H 2 O; в) H 3 N + -CH(CH 3)-COO — + HCl = Cl — . Внутренняя соль аминокислоты реагирует с основаниями как кислота, с кислотами - как основание. Кислотная группа - N + H 3 , основная - COO — .

ПРИМЕР 2

Задание	При действии на раствор 9,63 г неизвестной моноаминокарбоновой кислоты избытком азотистой кислоты было получено 2,01 л азота при 748 мм. рт. ст. и 20 o С. Определите молекулярную формулу этого соединения. Может ли эта кислоты быть одной из природных аминокислот? Если да, то какая это кислота? В состав молекулы этой кислоты не входит бензольное кольцо.
Решение	Напишем уравнение реакции: H 2 NC x H 2 x COOH + HONO = HO-C x H 2 x -COOH + N 2 + H 2 O. Найдем количество вещества азота при н.у., применяя уравнение Клапейрона-Менделеева. Для этого температуру и давление выражаем в единицах СИ: T = 273 + 20 = 293 K; P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 кПа; n(N 2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 моль. По уравнению реакции находим количество вещества аминокислоты и её молярную массу. По уравнению n(H 2 NC x H 2 x COOH) = n(N 2) = 0,082 моль. M(H 2 NC x H 2 x COOH) = 9,63 / 0,082 = 117 г/моль. Определим аминокислоту. Составим уравнение и найдем x: 14x + 16 + 45 = 117; H 2 NC 4 H 8 COOH. Из природных кислот такому составу может отвечать валин.
Ответ	Эта аминокислота — валин.

Любое соединение, которое содержит одновременно карбоксильную и аминогруппу, является аминокислотой . Однако, чаще этот термин применяется для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в a-положении к карбоксильной группе.

Аминокислоты, как правило, входят в состав полимеров - белков . В природе встречается свыше 70 аминокислот, но только 20 играют важную роль в живых организмах. Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма. Незаменимые аминокислоты приводятся в табл. 1. Для больных фенилкетонурией незаменимой аминокислотой является также тирозин (см. табл. 1).

Таблица 1

Незаменимые аминокислоты R-CHNH2 COOH

Аминокислоты называют обычно как замещенные соответствующих карбоновых кислот, обозначая положение аминогруппы буквами греческого алфавита. Для простейших аминокислот обычно применяются тривиальные названия (глицин, аланин, изолейцин и т.д.). Изомерия аминокислот связана с расположением функциональных групп и со строением углеводородного скелета. Молекула аминокислоты моет содержать одну или несколько карбоксильных групп и в соответствии с этим аминокислоты различаются по основности. Также в молекуле аминокислоты может находиться разное количество аминогрупп.

СПОСОБЫ ПОЛУЧЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ

1. Гидролизом белков можно получить около 25 аминокислот, но полученную смесь трудно разделить. Обычно одна или две кислоты получаются в значительно больших количествах, чем остальные, и эти кислоты удается выделить довольно легко – с помощью ионообменных смол.

2. Из галогензамещенных кислот. Один из наиболее распространенных методов синтеза a -аминокислот заключается в аммонолизе a -галогензамещенной кислоты, которую обычно получают по реакции Геля-Фольгарда-Зелинского:

Этот метод можно модифицировать, получая a-бромзамещенную кислоту через малоновый эфир:

Ввести аминогруппу в эфир a-галогензамещенной кислоты можно с помощью фталимида калия (синтез Габриэля ):

3. Из карбонильных соединений (синтез Штреккера ). Синтез a-аминокислот по Штреккеру состоит в реакции карбонильного соединения со смесью хлорида аммония и цианистого натрия (это усовершенствование метода предложено Н.Д. Зелинским и Г.Л. Стадниковым).

Реакции присоединения - отщепления с участием аммиака и карбонильного соединения дают имин, который реагирует с цианистым водородом, образуя a-аминонитрил. В результате его гидролиза образуется a-аминокислота.

Химические свойства аминокислот

Все a-аминокислоты, кроме глицина, содержат хиральный a-углеродный атом и могут встречаться в виде энантиомеров :

Было доказано, что почти все природные a-аминокислоты обладают одной и той же относительной конфигурацией при a-углеродном атоме. a-Углеродному атому (-)-серина была условно приписана L -конфигурация, а a-углеродному атому (+)-серина - D -конфигурация. При этом, если проекция a-аминокислоты по Фишеру написана так, что карбоксильная группа расположена сверху, а R - внизу, у L -аминокислоты аминогруппа будет находиться слева, а у D -аминокислоты - справа. Схема Фишера для определения конфигурации аминокислоты применима ко всем a-аминокислотам, обладающим хиральным a-углеродным атомом.

Из рисунка видно, что L -аминокислота может быть правовращающей (+) или левовращающей (-) в зависимости от природы радикала. Подавляющее большинство a-аминокислот, встречающихся в природе, относится к L -ряду. Их энантиоморфы , т.е. D -аминокислоты, синтезируются только микроорганизмами и называются «неприродными» аминокислотами .

Согласно номенклатуре (R,S), большинство «природных» или L-аминокислот имеет S-конфигурацию.

L-Изолейцин и L-треонин, содержащие по два хиральных центра в молекуле, могут быть любыми членами пары диастереомеров в зависимости от конфигурации при b-углеродном атоме. Ниже приводятся правильные абсолютные конфигурации этих аминокислот.

КИСЛОТНО-ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

Аминокислоты - амфотерные вещества, которые могут существовать в виде катионов или анионов. Это свойство объясняется наличием как кислотной (-СООН ), так и основной (- NH 2 ) группы в одной и той же молекуле. В очень кислых растворах NH 2 -группа кислоты протонируется и кислота становится катионом. В сильнощелочных растворах карбоксильная группа аминокислоты депротонируется и кислота превращается в анион.

В твердом состоянии аминокислоты существуют в виде цвиттер-ионов (биполярных ионов, внутренних солей ). В цвиттер-ионах протон переносится от карбоксильной группы к аминогруппе:

Если поместить аминокислоту в среду, обладающую проводимостью, и опустить туда пару электродов, то в кислых растворах аминокислота будет мигрировать к катоду, а в щелочных растворах - к аноду. При некотором значении рН, характерном для данной аминокислоты, она не будет передвигаться ни к аноду, ни к катоду, так как каждая молекула находится в виде цвиттер-иона (несет и положительный, и отрицательный заряд). Это значение рН называется изоэлектрической точкой (pI) данной аминокислоты.

РЕАКЦИИ АМИНОКИСЛОТ

Большинство реакций, в которые аминокислоты вступают в лабораторных условиях (in vitro ), свойственны всем аминам или карбоновым кислотам.

1. образование амидов по карбоксильной группе. При реакции карбонильной группы аминокислоты с аминогруппой амина параллельно протекает реакция поликонденсации аминокислоты, приводящей к образованию амидов. Чтобы предотвратить полимеризацию, аминогруппу кислоты блокируют с тем, чтобы в реакцию вступала только аминогруппа амина. С этой целью используют карбобензоксихлорид (карбобензилоксихлорид, бензилхлорформиат), трет -бутоксикарбоксазид и др. Для реакции с амином карбоксильную группу активируют, воздействуя на нее этилхлорформиатом. Защитную группу затем удаляют путем каталитического гидрогенолиза или действием холодного раствора бромистого водорода в уксусной кислоте.

2. образование амидов по аминогруппе. При ацилировании аминогруппы a-аминокислоты образуется амид.

Реакция лучше идет в основной среде, так как при этом обеспечивается высокая концентрация свободного амина.

3. образование сложных эфиров. Карбоксильная группа аминокислоты легко этерифицируется обычными методами. Например, метиловые эфиры получают, пропуская сухой газообразный хлористый водород через раствор аминокислоты в метаноле:

Аминокислоты способны к поликонденсации, в результате которой образуется полиамид. Полиамиды, состоящие из a-аминокислот, называются пептидами или полипептидами . Амидная связь в таких полимерах называется пептидной связью . Полипептиды с молекулярной массой не меньше 5000 называют белками . В состав белков входит около 25 различных аминокислот. При гидролизе данного белка могут образовываться все эти аминокислоты или некоторые из них в определенных пропорциях, характерных для отдельного белка.

Уникальная последовательность аминокислотных остатков в цепи, присущая данному белку, называется первичной структурой белка . Особенности скручивания цепей белковых молекул (взаимное расположение фрагментов в пространстве) называются вторичной структурой белков . Полипептидные цепи белков могут соединяться между собой с образованием амидных, дисульфидных, водородных и иных связей за счет боковых цепей аминокислот. В результате этого происходит закручивание спирали в клубок. Эта особенность строения называется третичной структурой белка . Для проявления биологической активности некоторые белки должны сначала образовать макрокомплекс (олигопротеин ), состоящий из нескольких полноценных белковых субъединиц. Четвертичная структура определяет степень ассоциации таких мономеров в биологически активном материале.

Белки делятся на две большие группы - фибриллярные (отношение длины молекулы к ширине больше 10) и глобулярные (отношение меньше 10). К фибриллярным белкам относится коллаген , наиболее распространенный белок позвоночных; на его долю приходится почти 50% сухого веса хрящей и около 30% твердого вещества кости. В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов .